QCM : Les enzymes et leur activité (14 questions)

Explication

Une enzyme accélère la réaction sans être consommée et se retrouve intacte à la fin. La transformation du substrat en produit concerne le substrat, tandis que l’enzyme ne devient ni le produit ni une partie du substrat.

Explication

La lactase hydrolyse le lactose en glucose, un sucre simple capable de traverser la barrière intestinale. Le lactose est le substrat, et l’amidon n’est pas le produit de cette transformation.

Explication

La spécificité de substrat signifie qu’une enzyme donnée catalyse la transformation d’un substrat donné. La spécificité de réaction concerne le type de réaction catalysée, et non le choix entre lactose et amidon.

Explication

La spécificité de réaction désigne le fait qu’une enzyme catalyse généralement un seul type de réaction chimique. La spécificité de substrat porte sur le substrat transformé, et la conservation de l’enzyme ainsi que sa sensibilité thermique sont d’autres notions.

Explication

La composition en acides aminés et les liaisons faibles qu’ils forment déterminent le repliement tridimensionnel de l’enzyme. La nature du substrat, les seuls facteurs du milieu et le produit de la réaction ne remplacent pas ces déterminants.

Explication

Un changement de pH peut modifier les liaisons faibles entre les acides aminés, altérer la structure tridimensionnelle et ainsi modifier l’activité catalytique. Une variation de la quantité d’enzyme ou une action directe sur le substrat n’est pas le mécanisme décrit.

Explication

Le site de reconnaissance fixe une zone précise du substrat par complémentarité de forme. Le site catalytique permet la réaction biochimique, tandis que la structure globale contribue à la forme de l’enzyme sans désigner cette partie de fixation.

Explication

La cinétique enzymatique étudie expérimentalement la vitesse initiale d’une réaction catalysée par une enzyme. L’analyse de la structure, la vitesse finale et une réaction non catalysée ne correspondent pas à cette définition.

Explication

La vitesse initiale correspond au coefficient directeur de la tangente à la courbe au début de la réaction. L’ordonnée à l’origine donne une quantité, une sécante décrit une variation sur un intervalle, et l’inverse de la pente n’est pas la vitesse.

Explication

Une plus grande probabilité de rencontre entre les molécules d’enzyme et de substrat augmente la vitesse de réaction. L’augmentation du produit formé ne décrit pas ce mécanisme, la baisse des rencontres va dans le sens opposé et le profil enzymatique concerne les enzymes fabriquées par une cellule.

Explication

Quand la quantité d’enzyme est limitée, ajouter du substrat accroît d’abord la vitesse, puis celle-ci atteint un palier. Une hausse indéfinie néglige cette limite, une baisse inverse l’effet observé, et la destruction de l’enzyme n’explique pas le palier décrit.

Explication

Une cellule spécialisée possède des enzymes communes, comme les ADN polymérases, et des enzymes propres à sa fonction. L’absence d’enzymes spécifiques ou d’enzymes communes omet l’une de ces deux catégories, tandis qu’un équipement spécifique identique ne rendrait pas compte de la spécialisation.

Explication

Le profil enzymatique est l’ensemble des enzymes fabriquées par une cellule et peut servir de marqueur de sa spécialisation. La séquence des gènes n’est pas ce profil, la quantité d’enzymes communes ne le représente que partiellement, et les réactions subies ne désignent pas les enzymes produites.

Explication

Une mutation touchant un acide aminé du site actif peut entraîner une perte de fonction ou modifier la réaction catalysée, parfois avec acquisition d’une nouvelle fonction. L’absence de changement est injustifiée, la perte n’exclut pas une fonction nouvelle et une hausse systématique de l’activité n’est pas établie.