Fiche de révision : Biochimie des acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Biochimie et protéines
2. Structure et diversité des acides aminés
3. Classifications et acides aminés essentiels
4. Propriétés structurales et analytiques
5. Ionisation et équilibre acido-basique
6. Métabolisme des acides aminés

📖 1. Biochimie et protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude de la structure et de la composition de la matière vivante ainsi que des réactions chimiques qui ont lieu dans les organismes vivants.
• Protéine : Polymère constitué d’acides aminés et représentant l’une des molécules les plus complexes et les plus variées des êtres vivants.

★ À maîtriser

• Les principales molécules biochimiques sont:
  • les acides nucléiques
  • les acides aminés et protéines
  • les glucides
  • les lipides

Compléments

• Le carbone forme quatre liaisons covalentes et constitue le squelette carboné des molécules organiques.

• L’eau représente 60 % de la masse corporelle.

• Chaque cellule fabrique en moyenne 15 000 protéines différentes.

• Les protéines musculaires comprennent l’actine et la myosine, impliquées dans la contraction et la relaxation, ainsi que la myoglobine, qui libère l’oxygène au muscle.

📖 2. Structure et diversité des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Acide organique contenant un groupement amine et possédant généralement les éléments carbone, hydrogène, oxygène et azote.

★ À maîtriser

• Les 20 acides aminés protéinogènes standards entrent dans la composition des protéines et sont universellement distribués chez les êtres vivants connus.

• Dans un acide aminé, la fonction amine primaire est –NH2 et la fonction carboxylique acide est –COOH, toutes deux portées par le carbone α ; R désigne le radical ou la chaîne latérale variable.

Compléments

• La cystéine et la méthionine sont les deux acides aminés protéinogènes contenant du soufre.

📌 Les acides aminés non protéinogènes n’entrent pas dans la constitution des protéines et comprennent notamment le GABA, l’ornithine et la citrulline.

💡 Astuce mémo

Protéinogènes = dans les protéines ; non protéinogènes = fonctions libres

📖 3. Classifications et acides aminés essentiels

★ À maîtriser

• Les acides aminés aliphatiques possèdent une chaîne non polaire, non ionisable et hydrophobe.

• Les acides aminés aromatiques possèdent un cycle benzène, comme la phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.

• Chez l’adulte, les acides aminés essentiels sont:

  • la méthionine
  • la leucine
  • la valine
  • la lysine
  • l’isoleucine
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la thréonine

Compléments

• Chez l’enfant, neuf acides aminés sont essentiels, car l’histidine s’ajoute aux huit essentiels de l’adulte.

• Chez le nourrisson, dix acides aminés sont essentiels, car l’arginine s’ajoute aux neuf essentiels de l’enfant.

💡 Astuce mémo

Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-Thr

📖 4. Propriétés structurales et analytiques

★ À maîtriser

📌 À l’exception de la glycine, les acides aminés possèdent un carbone α asymétrique lié à quatre substituants différents et existent sous forme d’énantiomères non superposables à leur image dans un miroir.

• Seuls les isomères de la série L sont intégrés dans les protéines.

• Les acides aminés aromatiques absorbent fortement les ultraviolets autour de 280 nm, surtout le tryptophane et la tyrosine, et dans une moindre mesure la phénylalanine.

Compléments

• Dans la représentation de Fischer, le groupement –NH2 est à gauche pour la série L.

• L’absorbance d’une solution aromatique dépend du coefficient d’extinction molaire ε, de la longueur de trajet optique l et de la concentration molaire c.

💡 Astuce mémo

L = intégré aux protéines ; D = non intégré

📖 5. Ionisation et équilibre acido-basique

🔑 Notions clés & Définitions

• Groupement ionisable : Groupement qui existe en solution sous une forme chargée, cationique ou anionique, et sous une forme neutre.

★ À maîtriser

• La concentration en protons H+ d’une solution définit son pH et détermine la proportion des formes chargée et neutre d’un groupement ionisable.

• Les acides aminés possèdent au moins deux groupements ionisables, la fonction carboxylique et la fonction amine, tandis que les acides aminés dibasiques en possèdent trois.

• Le pKa d’une fonction amine est généralement compris entre 9 et 12, tandis que celui d’une fonction carboxylique est généralement compris entre 2 et 4.

📌 Un acide aminé peut adopter trois formes ioniques : cationique, zwitterionique et anionique.

Compléments

• Les acides aminés aliphatiques ont un pH proche de 6 au point d’équilibre, tandis que les acides aminés dicarboxyliques ont un pH proche de 3.

• Le pKa de la fonction amine de l’histidine est 6, son pHi est 9,74, le pKa de la cystéine est 8,33 et le pKa de la tyrosine est 10,07.

💡 Astuce mémo

Cation → zwitterion → anion

📖 6. Métabolisme des acides aminés

★ À maîtriser

• Le catabolisme des acides aminés commence par l’élimination du groupement amine, qui libère de l’ammoniac toxique pour la cellule ; l’ammoniac est ensuite converti en urée dans le foie pour être excrété, ou recyclé pour la néosynthèse d’acides aminés non essentiels.

• Le squelette carboné des acides aminés est converti en intermédiaires métaboliques et représente 10 % à 20 % de l’apport énergétique global.

📌 Les acides aminés glucoformateurs sont convertis en glucose, comme l’alanine, tandis que les acides aminés cétogènes sont convertis en corps cétoniques ou en lipides, comme la leucine et la lysine.

Compléments

• Les acides aminés sont assemblés séquentiellement en polymères lors de la synthèse, tandis que les polymères sont transformés en monomères par hydrolyse et clivage des liaisons peptidiques.

• Pendant la traduction, l’ARN messager dirige l’assemblage des acides aminés par complémentarité.

💡 Astuce mémo

Désamination → ammoniac toxique → urée hépatique

📊 Tableaux de synthèse

Acides aminés essentiels selon l’âge

Destinées métaboliques