Fiche de révision : Les protides

📋 Plan du Cours

1. Protides et alimentation
2. Structure des acides aminés
3. Acides aminés essentiels
4. Peptides et liaisons peptidiques
5. Classification des protéines
6. Structures et dénaturation protéiques
7. Fonctions des protides

📖 1. Protides et alimentation

📝 Points essentiels

• Les protides alimentaires se trouvent principalement dans les viandes, poissons et œufs (VPO), les laitages, les légumineuses et les céréales, avec une origine animale ou végétale.

• Les protéines représentent 18 % de la masse corporelle et 50 % des biomolécules.

📖 2. Structure des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Possède sur son carbone asymétrique une fonction acide carboxylique (-COOH), une fonction amine (-NH2) et une chaîne latérale appelée radical (-R).

★ À maîtriser

• Les 20 acides aminés principalement retrouvés dans les protéines possèdent des chaînes latérales différentes qui leur confèrent des propriétés particulières.

Compléments

• Les acides aminés sont des molécules organiques hydrophiles principalement composées de carbone, d’hydrogène, d’oxygène et d’azote, avec parfois du soufre.

📌 Dans les D-acides aminés, la fonction amine est à droite et la molécule est dextrogyre, tandis que dans les L-acides aminés, la fonction amine est à gauche et la molécule est lévogyre.

💡 Astuce mémo

D à droite, L à gauche

📖 3. Acides aminés essentiels

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé essentiel : Acide aminé que l’organisme humain ne peut pas synthétiser et qui doit être fourni par l’alimentation.

★ À maîtriser

• Les huit acides aminés essentiels chez l’adulte sont:

  • la leucine
  • l’isoleucine
  • la lysine
  • la méthionine
  • la phénylalanine
  • la thréonine
  • le tryptophane
  • la valine

• L’histidine est un acide aminé essentiel uniquement chez le nourrisson.

Compléments

📌 Les acides aminés essentiels sont généralement présents dans les protéines animales, tandis qu’il peut en manquer dans les protéines végétales, ce qui peut provoquer des carences chez les végétariens.

💡 Astuce mémo

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📖 4. Peptides et liaisons peptidiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Peptide : Un oligopeptide est formé de 2 à 10 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, tandis qu’un polypeptide en comporte 10 à 100.

★ À maîtriser

• La formation d’une liaison peptidique relie le carbone de la fonction acide carboxylique du premier acide aminé à l’azote de la fonction amine du second acide aminé, tandis que l’hydrolyse inverse cette réaction et nécessite une molécule d’eau.

Compléments

• L’hydrolyse des peptides est catalysée par les peptidases du suc pancréatique et du suc intestinal.

• L’insuline est un polypeptide de 51 acides aminés composé d’une chaîne A de 21 acides aminés et d’une chaîne B de 30 acides aminés reliées par des ponts disulfures, et elle agit comme hormone hypoglycémiante sécrétée par le pancréas.

💡 Astuce mémo

Acides aminés → dipeptide → polypeptide

📖 5. Classification des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Formée de plus de 100 acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

★ À maîtriser

📌 Une holoprotéine est constituée uniquement d’acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine associe des acides aminés à un groupement non protéique.

Compléments

• Les principaux types d’hétéroprotéines sont:
  • les phosphoprotéines associées à un phosphate
  • les chromoprotéines associées à un pigment
  • les glycoprotéines associées à un glucide
  • les lipoprotéines associées à un lipide

📌 Les protéines fibrillaires, comme le collagène, se distinguent des protéines globulaires, comme l’hémoglobine, par leur structure générale.

💡 Astuce mémo

Holoprotéine seule, hétéroprotéine associée

📖 6. Structures et dénaturation protéiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure quaternaire : Association de plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou différentes.

📝 Points essentiels

• La structure primaire correspond à la succession, à la composition et à l’ordre des acides aminés, qui définissent la nature de la protéine.

• La structure secondaire correspond aux repliements de la chaîne primaire en hélices α et en feuillets β, maintenus notamment par des liaisons ioniques et des liaisons hydrogène.

• La structure tertiaire correspond à l’arrangement tridimensionnel des hélices α, des feuillets β et des coudes β, qui rapproche parfois des acides aminés éloignés dans la séquence et forme des régions fonctionnelles comme le site actif des enzymes.

📌 Un pH acide entraîne la coagulation des protéines, tandis qu’une température élevée d’au moins 42 °C déstabilise leurs liaisons faibles et peut provoquer leur coagulation.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire

📖 7. Fonctions des protides

★ À maîtriser

• Les principales structures concernées par le rôle structural des protides sont:

  • les os, les ligaments et le derme
  • les muscles
  • l’épiderme, les cheveux et les ongles
  • les membranes cellulaires
  • les chromosomes

• Les principales fonctions des protides sont:

  • le mouvement
  • la catalyse
  • la défense immunitaire
  • la communication
  • le transport de substances

📌 Dans les conditions physiologiques normales, les protides n’ont pas de rôle énergétique et leurs acides aminés ne sont dégradés qu’en cas de jeûne prolongé, libérant 17 kJ/g de protide et pouvant entraîner une fonte musculaire.

Compléments

• L’actine et la myosine participent à la contraction, les enzymes à la catalyse, les anticorps à la défense immunitaire, certaines hormones à la communication et l’hémoglobine au transport du dioxygène.

• Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes fortes impliquant un atome de soufre mis en commun entre deux acides aminés.

💡 Astuce mémo

Jeûne prolongé → dégradation des acides aminés → fonte musculaire

📊 Tableaux de synthèse

Niveaux d’organisation des protides

Types de protéines