QCM : Transduction du signal cellulaire (24 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Un commutateur moléculaire activé par un signal entrant revient à son état initial :

Après liaison d’un ligand extracellulaire qui le ramène à son état actif.
Après réception d’un second signal extracellulaire qui maintient son état actif.
Après réception d’un signal intrinsèque qui le ramène à son état inactif.
Après hydrolyse du signal entrant qui le maintient dans son état actif.
Après réception d’un signal intrinsèque qui le maintient dans son état actif.

Après réception d’un signal intrinsèque qui le ramène à son état inactif.

Explication

Le signal entrant active le commutateur, tandis qu’un signal intrinsèque le ramène à son état initial. Les autres propositions attribuent le retour à un signal extracellulaire ou décrivent un maintien de l’état actif.

2. Quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) au sujet d’EGFR, de Ras et du cancer ?

L’activation d’EGFR ou de Ras sans ligand peut réduire la prolifération tumorale.
L’hyperactivation de Ras entraîne une prolifération incontrôlée dans toutes les cellules.
Une activation d’EGFR en présence de ligand suffit à exclure une prolifération incontrôlée.
EGFR et Ras sont des proto-oncogènes dont l’hyperactivation peut favoriser certains cancers.
EGFR et Ras sont des suppresseurs de tumeur dont l’hyperactivation limite la prolifération.

EGFR et Ras sont des proto-oncogènes dont l’hyperactivation peut favoriser certains cancers.

Explication

EGFR et Ras sont des proto-oncogènes, et leur hyperactivation peut entraîner une prolifération incontrôlée dans certains cancers, mais pas dans toutes les cellules. Leur activation sans ligand peut également contribuer à cette prolifération ; une activation en présence de ligand ne l’exclut pas, et EGFR et Ras ne sont pas des suppresseurs de tumeur.

3. À propos de l’état de la rhodopsine et du rétinal :

La rhodopsine inactive est associée au cis-rétinal.
La lumière transforme le trans-rétinal en cis-rétinal dans la rhodopsine.
Le cis-rétinal est associé à la forme inactive du récepteur photosensible.
La rhodopsine active est associée au trans-rétinal.
Le trans-rétinal est associé à la forme inactive de la rhodopsine.

La rhodopsine inactive est associée au cis-rétinal. · Le cis-rétinal est associé à la forme inactive du récepteur photosensible. · La rhodopsine active est associée au trans-rétinal.

Explication

La rhodopsine inactive est associée au cis-rétinal, tandis que sa forme active est associée au trans-rétinal. À la lumière, le cis-rétinal est transformé en trans-rétinal; le trans-rétinal n’est donc pas associé à la forme inactive.

4. À la lumière, la diminution du GMPc entraîne :

La fermeture des canaux sodiques augmente l’exocytose des neurotransmetteurs.
La diminution du GMPc ferme les canaux sodiques des bâtonnets.
La membrane s’hyperpolarise d’environ 1 mV et l’exocytose diminue.
La diminution du GMPc dépolarise la membrane des bâtonnets.
La fermeture des canaux réduit l’entrée de Na⁺ dans la cellule.

La diminution du GMPc ferme les canaux sodiques des bâtonnets. · La membrane s’hyperpolarise d’environ 1 mV et l’exocytose diminue. · La fermeture des canaux réduit l’entrée de Na⁺ dans la cellule.

Explication

La baisse du GMPc ferme les canaux sodiques et réduit l’entrée de Na⁺; la membrane s’hyperpolarise d’environ 1 mV et l’exocytose des neurotransmetteurs diminue. La baisse du GMPc ne provoque donc pas une dépolarisation.

5. Lors de la régulation d’un ligand extracellulaire, quelles propositions décrivent correctement l’endocytose et la dégradation ?

La dégradation du ligand permet son recyclage après internalisation.
L’endocytose détruit le ligand de façon irréversible dès sa recapture.
L’endocytose recapture le ligand extracellulaire et peut permettre son recyclage.
L’acétylcholinestérase transforme l’acétylcholine en acétate et glycine.
L’acétylcholinestérase transforme l’acétylcholine en lactate et choline.

L’endocytose recapture le ligand extracellulaire et peut permettre son recyclage.

Explication

L’endocytose recapture le ligand et peut permettre son recyclage, tandis que sa dégradation est irréversible. L’acétylcholinestérase dégrade l’acétylcholine en acétate et choline, et non en lactate et choline ou en acétate et glycine.

6. Lorsqu’un ligand se fixe à un RCPG, quel enchaînement d’événements peut se produire ?

Après la liaison du ligand, α-GTP stimule un effecteur membranaire avant de se séparer de β/γ.
Le RCPG change de conformation et active la protéine G par échange du GDP contre du GTP.
Les sous-unités de la protéine G activée se réassocient avant de stimuler un effecteur membranaire.
La sous-unité α-GTP se sépare du dimère β/γ après l’activation de la protéine G.
La sous-unité α-GDP se sépare du dimère β/γ avant la liaison du ligand au RCPG.

Le RCPG change de conformation et active la protéine G par échange du GDP contre du GTP. · La sous-unité α-GTP se sépare du dimère β/γ après l’activation de la protéine G.

Explication

La liaison du ligand change la conformation du RCPG, qui active la protéine G par échange du GDP contre du GTP. α-GTP se sépare ensuite de β/γ, puis les sous-unités activées peuvent stimuler un effecteur membranaire. L’hydrolyse du GTP en GDP participe à l’inactivation, et la stimulation de l’effecteur ne précède pas la séparation d’α-GTP.

7. L’action de l’IP3 sur le réticulum endoplasmique entraîne :

L’IP3 se lie aux canaux calciques du réticulum endoplasmique.
La fixation de l’IP3 provoque la libération de Ca²⁺ dans le cytoplasme.
La libération de Ca²⁺ dans le cytoplasme résulte de l’action de l’IP3.
L’IP3 se lie aux canaux calciques de la membrane plasmique.
Les canaux concernés par l’IP3 sont situés dans le réticulum endoplasmique.

L’IP3 se lie aux canaux calciques du réticulum endoplasmique. · La fixation de l’IP3 provoque la libération de Ca²⁺ dans le cytoplasme. · La libération de Ca²⁺ dans le cytoplasme résulte de l’action de l’IP3. · Les canaux concernés par l’IP3 sont situés dans le réticulum endoplasmique.

Explication

L’IP3 se fixe aux canaux calciques du réticulum endoplasmique et déclenche la libération de Ca²⁺ dans le cytoplasme. Les canaux concernés ne sont pas ceux de la membrane plasmique.

8. Quelles catégories comprennent les récepteurs membranaires couplés à une enzyme ?

Les récepteurs à activité adénylate cyclase constituent une catégorie de ce groupe.
Les récepteurs à activité guanylate kinase figurent parmi ces catégories.
Les récepteurs à activité tyrosine kinase appartiennent à cette catégorie.
Les récepteurs à activité sérine/thréonine kinase en font également partie.
Les récepteurs associés à une phosphatase sont inclus dans ce groupe.

Les récepteurs à activité tyrosine kinase appartiennent à cette catégorie. · Les récepteurs à activité sérine/thréonine kinase en font également partie. · Les récepteurs associés à une phosphatase sont inclus dans ce groupe.

Explication

Les catégories comprennent les récepteurs à activité tyrosine kinase et sérine/thréonine kinase, ainsi que ceux associés à une phosphatase. La catégorie cyclase citée est la guanylate cyclase, et non l’adénylate cyclase ou la guanylate kinase.

9. Concernant la fonction de la désensibilisation :

Le contrôle peut porter sur la quantité fonctionnelle de récepteurs.
La désensibilisation régule la quantité de récepteurs sans affecter l’activation cellulaire.
La désensibilisation augmente la réponse cellulaire lorsque la stimulation devient excessive.
La désensibilisation aide la cellule à contrôler son activation face à un excès de stimulation.
Le contrôle peut porter sur la quantité de ligand disponible.

Le contrôle peut porter sur la quantité fonctionnelle de récepteurs. · La désensibilisation aide la cellule à contrôler son activation face à un excès de stimulation. · Le contrôle peut porter sur la quantité de ligand disponible.

Explication

La désensibilisation permet de contrôler l’activation cellulaire lors d’une stimulation excessive, en régulant notamment la quantité de ligand ou celle des récepteurs fonctionnels. Elle ne vise pas à amplifier la réponse excessive, et son action sur ces quantités contribue au contrôle de l’activation.

10. Concernant la définition d’un second messager :

Un second messager est une petite molécule de signalisation intracellulaire générée après l’interaction d’un signal extracellulaire avec son récepteur.
Un second messager est une protéine membranaire activée avant l’interaction du signal extracellulaire avec son récepteur.
Un second messager est un récepteur intracellulaire généré après la liaison du signal à une protéine enzymatique.
Un second messager est une petite molécule extracellulaire libérée avant la fixation du signal sur son récepteur.
Un second messager est une enzyme intracellulaire produite avant la fixation du premier messager sur son récepteur.

Un second messager est une petite molécule de signalisation intracellulaire générée après l’interaction d’un signal extracellulaire avec son récepteur.

Explication

Le second messager est une petite molécule intracellulaire générée après l’interaction du premier messager avec son récepteur. Les autres propositions le confondent avec un signal extracellulaire, une protéine, une enzyme ou un récepteur.

11. Lorsqu’une protéine Gq est activée, quelles réponses sont attendues ?

Gq augmente le DAG et l’IP3 par l’activation de la phospholipase C.
Gq active la phospholipase C et augmente la production de DAG.
Gq active la phospholipase C et augmente la production d’IP3.
Gq active l’adénylate cyclase et augmente la concentration d’AMPc.
Gq inhibe la phospholipase C et diminue la production d’IP3.

Gq augmente le DAG et l’IP3 par l’activation de la phospholipase C. · Gq active la phospholipase C et augmente la production de DAG. · Gq active la phospholipase C et augmente la production d’IP3.

Explication

Gq active la phospholipase C, ce qui augmente le DAG et l’IP3. L’activation de l’adénylate cyclase et l’augmentation de l’AMPc relèvent de Gs, tandis que l’inhibition de la phospholipase C contredit l’action de Gq.

12. Dans l’obscurité, le GMPc maintient les bâtonnets dans l’état suivant :

L’entrée de Na⁺ contribue à maintenir la membrane hypopolarisée.
Le GMPc produit par l’adénylate cyclase maintient ouverts les canaux sodiques.
Dans l’obscurité, la fermeture des canaux sodiques maintient la membrane hypopolarisée.
L’ouverture des canaux permet l’entrée de Na⁺ dans les bâtonnets.
Le GMPc produit par la guanylate cyclase maintient ouverts les canaux sodiques.

L’entrée de Na⁺ contribue à maintenir la membrane hypopolarisée. · L’ouverture des canaux permet l’entrée de Na⁺ dans les bâtonnets. · Le GMPc produit par la guanylate cyclase maintient ouverts les canaux sodiques.

Explication

Dans l’obscurité, la guanylate cyclase produit le GMPc, qui maintient ouverts les canaux sodiques; l’entrée de Na⁺ maintient la membrane hypopolarisée. L’AMPc n’est pas le produit de la guanylate cyclase, et les canaux sont ouverts plutôt que fermés.

13. Concernant les récepteurs membranaires couplés à une enzyme :

Le récepteur peut porter un domaine catalytique qui agit sur des protéines cibles.
Le récepteur peut former un complexe avec une enzyme intracellulaire agissant sur des cibles.
L’enzyme associée agit sur le ligand extracellulaire plutôt que sur des protéines cibles.
Le récepteur agit sur ses protéines cibles avant l’activation de son partenaire enzymatique.
Le domaine catalytique est situé dans le domaine transmembranaire.

Le récepteur peut porter un domaine catalytique qui agit sur des protéines cibles. · Le récepteur peut former un complexe avec une enzyme intracellulaire agissant sur des cibles.

Explication

Un récepteur peut porter lui-même un domaine catalytique ou s’associer à une enzyme intracellulaire, et l’activité ainsi mobilisée agit sur des protéines cibles. L’action sur les cibles ne précède pas l’activation, le domaine catalytique n’est pas situé dans le domaine transmembranaire, et l’enzyme associée cible des protéines plutôt que le ligand.

14. Lorsqu’un photon atteint un bâtonnet, la cascade visuelle comprend :

Le photon active la rhodopsine et transforme le cis-rétinal en trans-rétinal.
La rhodopsine activée active la transducine.
La rhodopsine activée stimule directement la protéine Gs.
La lumière transforme le trans-rétinal en cis-rétinal au cours de l’activation.
Les sous-unités αt activent les guanylates cyclases après activation du récepteur.

Le photon active la rhodopsine et transforme le cis-rétinal en trans-rétinal. · La rhodopsine activée active la transducine.

Explication

Un photon active la rhodopsine et transforme le cis-rétinal en trans-rétinal; le récepteur activé active ensuite la transducine. La transformation du rétinal est ici inversée, la protéine G concernée est la transducine et ses sous-unités αt activent les phosphodiestérases.

15. Lorsqu’un médiateur extracellulaire se fixe à un récepteur couplé à une enzyme, quelles étapes caractérisent généralement son activation ?

L’activation stimule l’activité enzymatique du récepteur avant l’action sur des cibles.
La stimulation enzymatique précède généralement la fixation du médiateur extracellulaire.
L’activation entraîne l’action sur des protéines cibles avant la dimérisation.
La fixation entraîne généralement la monomérisation du récepteur avant l’action enzymatique.
La fixation active généralement le récepteur par dimérisation.

L’activation stimule l’activité enzymatique du récepteur avant l’action sur des cibles. · La fixation active généralement le récepteur par dimérisation.

Explication

La fixation du médiateur extracellulaire active généralement le récepteur par dimérisation, stimule son activité enzymatique, puis conduit à l’action sur des protéines cibles. La monomérisation, une stimulation précédant la fixation ou une action sur les cibles avant la dimérisation ne correspondent pas à cette séquence.

16. Après fixation de l’AMPc sur la PKA tétramérique :

Les sous-unités catalytiques de la PKA phosphorylent les sous-unités régulatrices.
La fixation de l’AMPc provoque un changement de conformation de la PKA.
L’AMPc se fixe aux sous-unités régulatrices de la PKA tétramérique.
Les sous-unités régulatrices de la PKA phosphorylent les protéines cibles.
Le changement de conformation active les sous-unités catalytiques de la PKA.

La fixation de l’AMPc provoque un changement de conformation de la PKA. · L’AMPc se fixe aux sous-unités régulatrices de la PKA tétramérique. · Le changement de conformation active les sous-unités catalytiques de la PKA.

Explication

L’AMPc se fixe aux sous-unités régulatrices et modifie la conformation de la PKA, ce qui active ses sous-unités catalytiques. Ce sont ces sous-unités catalytiques, et non les sous-unités régulatrices, qui phosphorylent des protéines cibles.

17. Comment distinguer la désensibilisation homologue de la désensibilisation hétérologue ?

La désensibilisation homologue agit sur plusieurs récepteurs stimulés ou non.
La désensibilisation homologue agit sur le récepteur qui a été stimulé.
La désensibilisation hétérologue peut toucher des récepteurs non stimulés.
La désensibilisation hétérologue ne se limite pas au récepteur initialement stimulé.
La désensibilisation hétérologue peut concerner plusieurs récepteurs de la cellule.

La désensibilisation homologue agit sur le récepteur qui a été stimulé. · La désensibilisation hétérologue peut toucher des récepteurs non stimulés. · La désensibilisation hétérologue ne se limite pas au récepteur initialement stimulé. · La désensibilisation hétérologue peut concerner plusieurs récepteurs de la cellule.

Explication

La désensibilisation homologue cible le récepteur stimulé, tandis que la forme hétérologue agit sur plusieurs récepteurs, qu’ils aient été stimulés ou non. Attribuer cette action étendue à la forme homologue inverse la distinction.

18. Parmi les caractéristiques structurales d’un RCPG, lesquelles sont exactes ?

Un RCPG possède sept domaines transmembranaires et un site extracellulaire de liaison à la protéine G.
Un RCPG possède sept domaines transmembranaires, un site extracellulaire pour le ligand et un site intracellulaire pour la protéine G.
Un RCPG possède sept domaines transmembranaires et deux sites extracellulaires de liaison au ligand.
Un RCPG possède huit domaines transmembranaires et un site extracellulaire de liaison au ligand.
Un RCPG possède six domaines transmembranaires et un site intracellulaire de liaison au ligand.

Un RCPG possède sept domaines transmembranaires, un site extracellulaire pour le ligand et un site intracellulaire pour la protéine G.

Explication

Un RCPG comporte sept domaines transmembranaires, un site extracellulaire de liaison au ligand et un site intracellulaire de liaison à la protéine G. Les autres propositions déplacent ou modifient ces caractéristiques structurales.

19. Concernant la production des seconds messagers par la voie Gq :

Le clivage du PIP2 produit de l’IP3 membranaire et du DAG cytosolique.
La phospholipase C activée par Gq clive le PIP2 en deux seconds messagers.
La phospholipase C activée par Gq clive le PIP2 en AMPc et en DAG.
Le clivage du PIP2 produit de l’IP3 cytosolique et du DAG membranaire.
Le DAG issu du clivage du PIP2 demeure associé à la membrane.

La phospholipase C activée par Gq clive le PIP2 en deux seconds messagers. · Le clivage du PIP2 produit de l’IP3 cytosolique et du DAG membranaire. · Le DAG issu du clivage du PIP2 demeure associé à la membrane.

Explication

La phospholipase C activée par Gq clive le PIP2 en IP3 et DAG, l’IP3 étant cytosolique et le DAG membranaire. L’AMPc n’est pas l’un des produits de ce clivage, et les localisations des deux messagers ne sont pas inversées.

20. Dans la cascade EGF-Ras, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Raf phosphoryle Mek dans la cascade de signalisation.
Mek phosphoryle ensuite une MAP kinase dans cette voie.
La MAP kinase modifie des protéines cytosoliques et l’expression génique.
Une MAP kinase phosphoryle Mek avant l’activation de Raf.
Ras active Raf au début de cette succession de phosphorylations.

Raf phosphoryle Mek dans la cascade de signalisation. · Mek phosphoryle ensuite une MAP kinase dans cette voie. · La MAP kinase modifie des protéines cytosoliques et l’expression génique. · Ras active Raf au début de cette succession de phosphorylations.

Explication

La succession est Ras, Raf, Mek, puis MAP kinase : Ras active Raf, Raf phosphoryle Mek et Mek phosphoryle la MAP kinase. Celle-ci modifie l’activité de protéines cytosoliques et l’expression de gènes ; l’ordre inverse proposé pour les phosphorylations est incorrect.

21. Dans le relais entre le récepteur EGF et Ras, quelles interactions sont exactes ?

Le domaine SH2 de Grb-2 se fixe aux tyrosines phosphorylées du récepteur.
Sos active Ras en échangeant son GTP contre du GDP.
Le domaine SH3 de Grb-2 permet le recrutement de Sos.
Le domaine SH3 de Grb-2 phosphoryle les tyrosines du récepteur.
Sos active Ras en échangeant son GDP contre du GTP.

Le domaine SH2 de Grb-2 se fixe aux tyrosines phosphorylées du récepteur. · Le domaine SH3 de Grb-2 permet le recrutement de Sos. · Sos active Ras en échangeant son GDP contre du GTP.

Explication

Grb-2 se fixe aux tyrosines phosphorylées par son domaine SH2 et recrute Sos par son domaine SH3. Sos active Ras, et non Raf, en remplaçant le GDP lié par du GTP ; les tyrosines du récepteur sont autophosphorylées après la fixation du ligand, et non phosphorylées par le domaine SH3 de Grb-2.

22. Concernant le relais assuré par Gs et l’adénylate cyclase, quelles propositions sont exactes ?

L’AMPc est le second messager produit dans la voie Gs.
Gs activée inhibe l’adénylate cyclase, qui transforme l’ATP en AMPc.
L’adénylate cyclase utilise l’ATP comme précurseur pour former l’AMPc.
Gs activée stimule l’adénylate cyclase, qui transforme l’ATP en AMPc.
La stimulation de l’adénylate cyclase par Gs favorise la production d’AMPc.

L’AMPc est le second messager produit dans la voie Gs. · L’adénylate cyclase utilise l’ATP comme précurseur pour former l’AMPc. · Gs activée stimule l’adénylate cyclase, qui transforme l’ATP en AMPc. · La stimulation de l’adénylate cyclase par Gs favorise la production d’AMPc.

Explication

Gs activée stimule l’adénylate cyclase, qui transforme l’ATP en AMPc, second messager de la voie. L’inhibition de l’adénylate cyclase décrit à tort l’action de Gs.

23. À propos de la protéine G associée à un RCPG, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La protéine G associée à un RCPG est hétérotrimérique et liée à la membrane.
La protéine G associée à un RCPG comprend une sous-unité α et un dimère β/γ.
La protéine G associée à un RCPG comprend un dimère α/β et une sous-unité γ.
La protéine G associée à un RCPG est liée à la membrane et formée de trois sous-unités.
La protéine G associée à un RCPG est soluble et formée d’une sous-unité α et d’un dimère β/γ.

La protéine G associée à un RCPG est hétérotrimérique et liée à la membrane. · La protéine G associée à un RCPG comprend une sous-unité α et un dimère β/γ. · La protéine G associée à un RCPG est liée à la membrane et formée de trois sous-unités.

Explication

La protéine G associée au RCPG est liée à la membrane et hétérotrimérique, avec une sous-unité α et un dimère β/γ. Les propositions qui la décrivent comme soluble ou qui modifient la composition du trimère sont incorrectes.

24. À propos des premières étapes de la voie EGF :

Les tyrosines phosphorylées recrutent directement Sos comme adaptateur initial.
L’homodimérisation est suivie de l’autophosphorylation des tyrosines du récepteur.
La fixation du ligand provoque l’homodimérisation du récepteur EGF.
L’autophosphorylation concerne principalement les sérines du récepteur EGF.
La fixation du ligand entraîne l’hétérodimérisation du récepteur EGF.

L’homodimérisation est suivie de l’autophosphorylation des tyrosines du récepteur. · La fixation du ligand provoque l’homodimérisation du récepteur EGF.

Explication

La fixation du ligand déclenche l’homodimérisation du récepteur, suivie de l’autophosphorylation de ses tyrosines. Il s’agit d’une homodimérisation, les résidus phosphorylés sont des tyrosines, et l’adaptateur recruté à cette étape est Grb-2, non Sos.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 68 flashcards sur Transduction du signal cellulaire.

Qu’est-ce qu’un second messager intracellulaire ?

Une petite molécule de signalisation générée après l’interaction d’un premier messager extracellulaire avec son récepteur.

Après activation d’un commutateur moléculaire, comment un second messager peut-il être produit ?

Il peut être synthétisé par une protéine enzymatique cible ou libéré d’une source intracellulaire.

Qu’est-ce qu’un commutateur moléculaire ?

Une protéine de signalisation intracellulaire qui passe d’un état inactif à un état actif en réponse à un signal entrant, puis revient à son état initial après un signal intrinsèque.

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Approfondir avec la fiche

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